Hapen dissosiaatiokäyrä kuvaa% -saturaation hapen osapainetta vastaan ja sen vaikutuksen kokonaishappipitoisuuteen. Tämä on S: n muotoinen käyrä, joka johtuu muutoksista hemoglobiinin affiniteetissa happea vastauksena muihin fysiologisiin tekijöihin. Huomaa kaavion alareunassa oleva katkoviiva. Tämä edustaa liuennut O2: ta. Liuennut O2 on lineaarinen suhde sen osapaine ja johtaa suoraan viivaan.

PO2 voi pudota 100: sta 60 mm Hg: iin ja hemoglobiini pysyy edelleen 90 prosenttia happea kyllästetty

Erinomainen turva-alue, tämä vastaa käyrän tasaista yläosaa. Osoittaa myös, että hemoglobiini voi ladata melkoisen määrän happea keuhkot, vaikka diffuusio-ongelma olisi.

Kun Hb liikkuu AC -järjestelmän läpi, merkittävä osapaine ero alveolaarikaasun ja veren välillä on edelleen olemassa, vaikka suurin osa O2: sta on siirtynyt.

Happi, joka diffundoituu alveolista kapillaariin lary-plasma siirtyy punasoluun sitoutumaan hemoglobiiniin, jossa se ei enää aiheuta osittaista painetta. Tämä prosessi helpottaa ja parantaa hapen diffuusiota pitämällä alveolin ja plasman välisen paineen gradientin yllä.

Kuitenkin, kun hemoglobiinimolekyylit ovat tyydyttyneitä, lisääntyy PO2 yli 100 mm Hg lisää vereen hyvin vähän O2: ta

Vain liuenneen O2: n vaikutukset (PO2 x 0,003 = liuennut O2)

PO2: n väheneminen alle 60 mm Hg aiheuttaa nopean hemoglobiiniin sitoutuneen O2-määrän vähenemisen.

Tämä prosessi kuitenkin parantaa hapen diffuusiota hemoglobiinista kudossoluihin. Tämä vastaa käyrän jyrkää osaa.

P50

P50 edustaa osapainetta, jossa hemoglobiini on 50 prosenttia happea tyydyttynyt.

Normaali P50 on 27 mm Hg.

P50 tarjoaa keinon kvantifioida hemoglobiinin affiniteetti (halukkuus sitoutua) hapella. Heijastaa dissosiaatiokäyrän siirtymiä.

Oikea siirtymä – hemoglobiinilla on vähentynyt affiniteetti, lisääntynyt P50 – vie enemmän happea saavuttaakseen 50% (suurempi osapaine saavuttaakseen 50% tyydyttyneen)

Vasen muutos – lisääntynyt affiniteetti, vähentynyt P50 vähemmän happea saavuttaa 50% (vähemmän osapainetta 50% kyllästymiseksi)

Hemoglobiinin affiniteettiin vaikuttavat tekijät happea sisältävät

muutokset

• pH

• Lämpötila

• Hiilidioksidi

• 2,3-DPG

ja hemoglobiinimuunnosten esiintyminen

• Sikiön hemoglobiini

• Hiili Monoksidihemoglobiini

• Hemoglobiini S (sirppisolu)

• Methemoglobiini

Bohr-vaikutus – pH: n ja PCO2: n muutosten vaikutus hapen sitoutumiseen hemoglobiiniin

Parantaa @ solujen purkamista – pH 7,40 – pH 7,37 johtaa oikeaan siirtymään, vähentyneeseen affiniteettiin ja hapen vapautumiseen

Parantaa imeytymistä @ keuhkoissa – pH 7,37 – 7,40 johtaa palaa normaaliin, normaaliin affiniteettiin

Lämpötila liittyy aineenvaihduntaan

Lämpötilan nousu lisää aineenvaihduntaa ja johtaa

O2: n lisääntynyt solutarve

Vähentää hemoglobiinin affiniteettia ja auttaa purkamaan O2: n

Hypotermian tulokset aineenvaihdunnan vähenemisessä

Vähentynyt hapentarve

Lisää affiniteettia ja vähentää purkamista

2,3-difosfoglyseraatti (orgaaninen fosfaatti) – stabiloi Hb-molekyylin hapettomassa tilassaan ja vähentää affiniteettia O2: een

Lisää 2,3 DPG: tä johtaa R-muutokseen käyrän

2,3 DPG: n lisääntymisen syitä ovat anemia, alkaloosi, krooninen hypoksemia

Vähennä 2,3 DPG johtaa käyrän L-muutokseen

Syyt asidoosista, varastoidun veren antamisesta

Yhdellä viikolla varastoitu veri menettää 2/3 DPG: stä.Joten vaikka annamme verta hemoglobiinipitoisuuden nostamiseksi ja happipitoisuuden parantamiseksi, O2 ei vapautu helposti @ solutasolla, ennen kuin keho palauttaa DPG-tasot

HbS aiheuttaa R-muutoksen: vähentää affiniteettia

Methemoglobinemia (lausutaan Met Hemoglobinemia, ei Meth) on rautamolekyylin muutos rauta 2+: sta rauta 3+

Rauta-ioni ei pysty yhdistymään O2: n kanssa, mikä vähentää merkittävästi hemoglobiinin affiniteettia – käyrän R-muutos

Nähty nitraattimyrkytyksessä, äyriäistoksiinissa ja levissä kukkii

Hyvä ensimmäinen indikaattori on RUSKEA (suklaasiirappi) veri – käsitelty metyleenisinisellä tai askorbiinihapolla

Kuten ruostunut veri!

Karboksihemoglobiini

Hb-affiniteetti CO on 200 kertaa suurempi kuin O2!

Vahva sidos wi th-kohta estää O2: n sitoutumisen

Lisää myös hemoglobiinin affiniteettia läsnä olevaan happeen ja estää O2: n vapautumisen niistä paikoista, joihin se on sitoutunut

Tuloksena on veren ja kudosten kirkkaan punainen väri (kirsikanpunainen ulkonäkö huulilla), joka voidaan tunnistaa väärin hyväksi hapetukseksi, vaikka kudokset tosiasiallisesti vaarantuvat. PaO2 on normaali!

L käyrän muutos

Hoito on poistamista ympäristöstä, jossa CO on läsnä ja 100% happea muodostamaan suuren paineen gradientin kilpailemaan sitoutumispaikoista yrittäen ajaa pois CO: ta, joka vapautuu takaisin keuhkoihin uloshengitystä varten.

palaa alkuun | edellinen sivu | seuraava sivu