La courbe de dissociation de l’oxygène trace le% de saturation par rapport à la pression partielle d’oxygène et sa contribution à la teneur totale en oxygène. Il s’agit d’une courbe en forme de S due aux altérations de l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène en réponse à d’autres facteurs physiologiques. Veuillez noter la ligne pointillée en bas du graphique. Elle représente l’O2 dissous. L’O2 dissous est une relation linéaire avec son pression partielle et donne une ligne droite.

PO2 peut chuter de 100 à 60 mm Hg et l’hémoglobine sera toujours 90% saturés en oxygène

Excellente zone de sécurité, cela correspond à la partie supérieure plate de la courbe. Indique également que l’hémoglobine peut charger une bonne quantité d’oxygène au niveau poumons même en cas de problème de diffusion.

Lorsque l’Hb se déplace dans le système AC , une pression partielle importante la différence continue d’exister entre le gaz alvéolaire et le sang, même après le transfert de la majeure partie de l’O2.

Oxygène qui se diffuse de l’alvéole vers le capil le plasma lary passe dans les globules rouges pour se lier à l’hémoglobine où il n’exerce plus de pression partielle. Ce procédé facilite et améliore la diffusion de l’oxygène en maintenant le gradient de pression entre l’alvéole et le plasma.

Cependant, une fois les molécules d’hémoglobine saturées, augmentation de PO2 au-delà de 100 mm Hg ajoute très peu d’O2 au sang

Effets O2 dissous uniquement (PO2 x 0,003 = O2 dissous)

Une réduction de PO2 en dessous de 60 mm Hg provoque une diminution rapide de la quantité d’O2 liée à l’hémoglobine.

Cependant, la diffusion de l’oxygène de l’hémoglobine vers les cellules tissulaires est améliorée par ce processus. Cela correspond à la partie raide de la courbe.

P50

Le P50 représente la pression partielle à laquelle l’hémoglobine est saturée à 50% en oxygène.

P50 normal est de 27 mm Hg

P50 fournit un moyen de quantifier l’affinité de l’hémoglobine (volonté de se lier) avec l’oxygène. Reflète ce que l’on appelle les changements de la courbe de dissociation.

Décalage à droite – l’hémoglobine a diminué l’affinité, augmenté P50 – prend plus d’oxygène pour atteindre 50% (pression partielle plus élevée pour obtenir 50% de saturation)

Décalage à gauche – affinité accrue, diminution de P50 – moins d’oxygène pour atteindre 50% (moins de pression partielle pour obtenir 50% de saturation)

Facteurs qui influencent l’affinité de l’hémoglobine pour oxygène incluent

changements dans

• pH

• Température

• Dioxyde de carbone

• 2,3-DPG

et la présence de variantes d’hémoglobine

• Hémoglobine foetale

• Carbone Monoxyde d’hémoglobine

• Hémoglobine S (drépanocytose)

• Méthémoglobine

Effet Bohr – effet des changements de pH et de PCO2 sur la liaison de l’oxygène à l’hémoglobine

Améliore le déchargement des cellules @ – pH 7,40 à pH 7,37 entraîne un décalage vers la droite, une affininité réduite et une libération d’oxygène

Améliore l’absorption des poumons – pH 7,37 à 7,40 entraîne un revenir à une affinité normale et normale

La température est liée au métabolisme

L’augmentation de la température entraîne une augmentation du métabolisme et entraîne

Un besoin cellulaire accru d’O2

Diminue l’affinité de l’hémoglobine et aide à décharger l’O2

Résultats d’hypothermie dans une diminution du taux métabolique

Diminution du besoin en oxygène

Augmente l’affinité et diminue le déchargement

2,3 diphosphoglycérate (phosphate organique) – stabilise la molécule d’Hb dans son état désoxygéné et diminue l’affinité pour l’O2

Augmenter 2,3 DPG entraîne un décalage R de la courbe

Les causes d’augmentation de 2,3 DPG incluent l’anémie, l’alcalose, l’hypoxémie chronique

Diminution 2,3 DPG entraîne un décalage en L de la courbe

Causes par acidose, administration de sang stocké

Le sang conservé une semaine perd les 2/3 de DPG.Ainsi, même si nous donnons du sang pour augmenter les taux d’hémoglobine et améliorer la teneur en oxygène, l’O2 n’est pas libéré facilement au niveau cellulaire jusqu’à ce que le corps rétablisse les niveaux de DPG

HbS provoque un décalage R: diminue l’affinité

La méthémoglobinémie (prononcée comme l’hémoglobinémie Met et non la méth) est le changement de la molécule de fer de Ferrous 2+ à Ferric 3+

L’ion ferrique est incapable de se combiner avec l’O2 et diminue donc fortement l’affinité de l’hémoglobine – Décalage R de la courbe

Vu dans les intoxications aux nitrates, les toxines des crustacés et les algues fleurit

Un bon premier indicateur est le sang BRUN (sirop de chocolat) – traité avec du bleu de méthylène ou de l’acide ascorbique

Comme du sang rouillé!

Carboxyhémoglobine

Affinité Hb pour CO est 200 fois celui d’O2!

Lien fort wi Le site empêche l’O2 de se lier

Augmente également l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène présent et empêche la libération d’O2 des sites auxquels il s’est lié

Donne la couleur rouge vif du sang et des tissus (aspect rouge cerise des lèvres) qui peut être identifiée à tort comme une bonne oxygénation alors qu’en fait les tissus sont gravement compromis. La PaO2 sera normale!

Déplacement en L de la courbe

Le traitement est l’élimination de l’environnement où se trouve le CO présent et 100% d’oxygène pour créer un gradient de pression important pour rivaliser pour les sites de liaison dans une tentative de chasser le CO qui sera libéré dans les poumons pour l’expiration.

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