De zuurstofdissociatiecurve zet de% verzadiging uit tegen de partiële zuurstofdruk en zijn bijdrage aan het totale zuurstofgehalte. Dit is een S-vormige curve vanwege de veranderingen in de affiniteit van hemoglobine voor zuurstof als reactie op andere fysiologische factoren. Let op de stippellijn onderaan de grafiek. Dit vertegenwoordigt de opgeloste O2. Opgeloste O2 is een lineaire relatie met de partiële druk en resulteert in een rechte lijn.

PO2 kan dalen van 100 tot 60 mm Hg en de hemoglobine zal nog steeds 90 procent verzadigd met zuurstof

Uitstekende veiligheidszone, dit komt overeen met het platte bovenste gedeelte van de curve. Geeft ook aan dat de hemoglobine een behoorlijke hoeveelheid zuurstof kan laden aan de longen, zelfs als er een diffusieprobleem is.

Terwijl de Hb door het AC -systeem beweegt, een aanzienlijke partiële druk het verschil blijft bestaan tussen het alveolaire gas en het bloed, zelfs nadat de meeste O2 is overgedragen.

Zuurstof die vanuit de alveolus in de capil diffundeert lary plasma gaat over in de RBC om zich te binden met hemoglobine waar het geen partiële druk meer uitoefent. Dit proces vergemakkelijkt en verbetert de diffusie van zuurstof door de drukgradiënt tussen de alveolus en het plasma te handhaven.

Wanneer de hemoglobinemoleculen echter verzadigd zijn, stijgt de PO2 tot boven de 100 mm Hg voegt zeer weinig O2 toe aan het bloed

Effecten alleen opgeloste O2 (PO2 x 0.003 = opgeloste O2)

Een verlaging van PO2 onder 60 mm Hg veroorzaakt een snelle afname van de hoeveelheid aan hemoglobine gebonden O2.

Door dit proces wordt echter de diffusie van zuurstof van hemoglobine naar weefselcellen versterkt. Dit komt overeen met het steile deel van de curve.

P50

De P50 vertegenwoordigt de partiële druk waarbij hemoglobine voor 50 procent verzadigd is met zuurstof.

Normale P50 is 27 mm Hg

P50 biedt een manier om de affiniteit van hemoglobine (bereidheid tot binding) met zuurstof te kwantificeren. Geeft weer wat verschuivingen van de dissociatiecurve worden genoemd.

Shift naar rechts – hemoglobine heeft verminderde affiniteit, verhoogde P50 – vereist meer zuurstof om 50% te bereiken (hogere partiële druk om 50% verzadigd te worden)

Linker shift – verhoogde affiniteit, verminderde P50 – minder zuurstof om 50% te bereiken (minder partiële druk om 50% verzadigd te raken)

Factoren die de affiniteit van hemoglobine voor zuurstof omvat

veranderingen in

• pH

• Temperatuur

• Kooldioxide

• 2,3-DPG

en de aanwezigheid van hemoglobine-varianten

• Foetale hemoglobine

• Koolstof Monoxide Hemoglobine

• Hemoglobine S (sikkelcel)

• Methemoglobine

Bohr Effect – effect van veranderingen in pH en PCO2 op zuurstofbinding aan hemoglobine

Verbetert het ontladen @ cellen – pH 7,40 tot pH 7,37 resulteert in een verschuiving naar rechts, verminderde affininiteit en afgifte van zuurstof

Verbetert opname @ longen – pH 7,37 tot 7,40 resulteert in een verschuiving terug naar normale, normale affiniteit

Temperatuur is gerelateerd aan metabolisme

Verhoogde temperatuur veroorzaakt verhoogd metabolisme en resulteert in

Een verhoogde cellulaire behoefte aan O2

Verlaagt de affiniteit van hemoglobine en helpt O2 te verwijderen

Resultaten van onderkoeling in een afgenomen stofwisseling

Verminderde zuurstofbehoefte

Verhoogt de affiniteit en vermindert het lossen

2,3 difosfoglyceraat (organisch fosfaat) – stabiliseert het Hb-molecuul in zijn zuurstofarme toestand en verlaagt de affiniteit voor O2

Toename 2,3 DPG resulteert in een R-verschuiving van de curve

Oorzaken van verhoogde 2,3 DPG zijn onder meer bloedarmoede, alkalose, chronische hypoxemie

Afname 2,3 DPG resulteert in een L-verschuiving van de curve

Oorzaken door acidose, toediening van opgeslagen bloed

Bloed dat een week wordt bewaard, verliest 2/3 van DPG.Dus hoewel we bloed geven om het hemoglobinegehalte te verhogen en het zuurstofgehalte te verbeteren, wordt de O2 niet gemakkelijk afgegeven op het cellulaire niveau totdat het lichaam de DPG-waarden herstelt.

HbS veroorzaakt een R-verschuiving: verlaagt affiniteit

Methemoglobinemie (uitgesproken als Met Hemoglobinemie, niet als Meth) is de verandering van het ijzermolecuul van Ferro 2+ naar Ferric 3+

Ferri-ion kan niet worden gecombineerd met O2 en verlaagt daarom de affiniteit van hemoglobine aanzienlijk – R verschuiving van curve

Gezien bij nitraatvergiftiging, toxines van schaaldieren en algen blooms

Een goede eerste indicator is BRUIN (chocoladesiroop) bloed – behandeld met methyleenblauw of ascorbinezuur

Als verroest bloed!

Carboxyhemoglobine

Hb-affiniteit voor CO is 200 keer die van O2!

Sterke band met Deze site voorkomt dat O2 zich bindt

Verhoogt ook de affiniteit van hemoglobine voor de aanwezige zuurstof en voorkomt het vrijkomen van O2 van de locaties waaraan het is gebonden

Resulteert in de helderrode kleur van het bloed en de weefsels (kersenrode kleur van de lippen) die ten onrechte kan worden aangemerkt als goede zuurstofvoorziening, terwijl de weefsels in feite ernstig aangetast zijn. PaO2 zal normaal zijn!

L shift of curve

Behandeling is verwijderen uit de omgeving waar CO is aanwezig en 100% zuurstof om een grote drukgradiënt te creëren om te strijden om bindingsplaatsen in een poging om de CO te verdrijven die weer in de longen wordt afgegeven voor uitademing.

terug naar boven | vorige pagina | volgende pagina