Die Sauerstoffdissoziationskurve zeigt die prozentuale Sättigung gegen den Sauerstoffpartialdruck und ihren Beitrag zum Gesamtsauerstoffgehalt. Dies ist eine S-förmige Kurve aufgrund der Änderungen der Hämoglobinaffinität für Sauerstoff als Reaktion auf andere physiologische Faktoren. Bitte beachten Sie die gepunktete Linie am unteren Rand des Diagramms. Dies stellt das gelöste O2 dar. Gelöstes O2 ist eine lineare Beziehung zu seinem Partialdruck und führt zu einer geraden Linie.

PO2 kann von 100 auf 60 mm Hg fallen und das Hämoglobin bleibt bestehen 90 Prozent mit Sauerstoff gesättigt

Ausgezeichnete Sicherheitszone, dies entspricht dem flachen oberen Teil der Kurve. Zeigt auch an, dass das Hämoglobin eine angemessene Menge Sauerstoff an die Lungen, selbst wenn ein Diffusionsproblem vorliegt.

Wenn sich das Hb durch das AC -System bewegt, entsteht ein erheblicher Partialdruck Es besteht weiterhin ein Unterschied zwischen dem Alveolargas und dem Blut, selbst nachdem das meiste O2 übertragen wurde.

Sauerstoff, der aus der Alveole in die Kapille diffundiert Lary-Plasma gelangt in das RBC, um sich an Hämoglobin zu binden, wo es keinen Partialdruck mehr ausübt. Dieser Prozess erleichtert und verbessert die Diffusion von Sauerstoff, indem der Druckgradient zwischen der Alveole und dem Plasma aufrechterhalten wird.

Sobald die Hämoglobinmoleküle jedoch gesättigt sind, steigt der PO2 über 100 an mm Hg fügt dem Blut sehr wenig O2 hinzu.

Nur gelöstes O2 (PO2 x 0,003 = gelöstes O2)

Eine Reduktion von PO2 unter 60 mm Hg bewirkt eine schnelle Abnahme der an Hämoglobin gebundenen O2-Menge.

Die Diffusion von Sauerstoff von Hämoglobin zu Gewebezellen wird jedoch durch diesen Prozess verbessert. Dies entspricht dem steilen Teil der Kurve.

P50

Das P50 repräsentiert den Partialdruck, bei dem Hämoglobin zu 50 Prozent mit Sauerstoff gesättigt ist.

Normales P50 ist 27 mm Hg

P50 bietet ein Mittel zur Quantifizierung der Affinität (Bindungsbereitschaft) des Hämoglobins zu Sauerstoff. Reflektiert sogenannte Verschiebungen der Dissoziationskurve.

Rechtsverschiebung – Hämoglobin hat die Affinität verringert, P50 erhöht – benötigt mehr Sauerstoff, um 50% zu erreichen (höherer Partialdruck, um 50% gesättigt zu werden)

Linksverschiebung – erhöhte Affinität, verringerte P50 – weniger Sauerstoff, um 50% zu erreichen (weniger Partialdruck, um 50% gesättigt zu werden)

Faktoren, die die Affinität von Hämoglobin zu beeinflussen Sauerstoff enthält

Änderungen in

• pH

• Temperatur

• Kohlendioxid

• 2,3-DPG

und das Vorhandensein von Hämoglobinvarianten

• Fötales Hämoglobin

• Kohlenstoff Monoxid-Hämoglobin

• Hämoglobin S (Sichelzelle)

• Methämoglobin

Bohr-Effekt – Auswirkung von Änderungen des pH-Werts und des PCO2 auf die Sauerstoffbindung an Hämoglobin

Verbessert das Entladen von @ Zellen – pH 7,40 auf pH 7,37 führt zu einer Rechtsverschiebung, verringerter Affinität und Freisetzung von Sauerstoff

Verbessert die Aufnahme von @ Lungen – pH 7,37 bis 7,40 führt zu a Zurück zur normalen, normalen Affinität

Temperatur hängt mit dem Stoffwechsel zusammen

Erhöhte Temperatur führt zu erhöhtem Stoffwechsel und führt zu

Ein erhöhter zellulärer Bedarf an O2

Verringert die Affinität des Hämoglobins und hilft beim Entladen von O2

Hypothermie resultiert bei abnehmender Stoffwechselrate

Verringerter Sauerstoffbedarf

Erhöht die Affinität und verringert das Entladen

2,3-Diphosphoglycerat (organisches Phosphat) – stabilisiert das Hb-Molekül in seinem sauerstofffreien Zustand und verringert die Affinität für O2

Eine Erhöhung von 2,3 DPG führt zu einer R-Verschiebung der Kurve

Ursachen für erhöhte 2,3 DPG sind Anämie, Alkalose, chronische Hypoxämie

Abnahme 2,3 DPG führt zu einer L-Verschiebung der Kurve

Ursachen durch Azidose, Verabreichung von gespeichertem Blut

Eine Woche gelagertes Blut verliert 2/3 der DPG.Obwohl wir Blut geben, um den Hämoglobinspiegel zu erhöhen und den Sauerstoffgehalt zu verbessern, wird das O2 nicht leicht auf zellulärer Ebene freigesetzt, bis der Körper die DPG-Spiegel wiederherstellt.

HbS verursacht eine R-Verschiebung: verringert die Affinität

Methämoglobinämie (ausgesprochen als Met Hämoglobinämie nicht Meth) ist die Änderung des Eisenmoleküls von Eisen 2+ zu Eisen 3+

Eisen (III) -Ionen können sich nicht mit O2 verbinden und verringern daher die Affinität des Hämoglobins erheblich – R-Verschiebung der Kurve

Bei Nitratvergiftungen, Schalentiergiften und Algen Blüten

Ein guter erster Indikator ist BRAUNES (Schokoladensirup) Blut – behandelt mit Methylenblau oder Ascorbinsäure

Wie verrostetes Blut!

Carboxyhämoglobin

Hb-Affinität für CO ist 200-mal so groß wie O2!

Starke Bindung wi Diese Stelle verhindert die Bindung von O2

Erhöht auch die Hämoglobinaffinität für den vorhandenen Sauerstoff und verhindert die Freisetzung von O2 von den Stellen, an die es gebunden hat

führt zu einer leuchtend roten Farbe des Blutes und des Gewebes (kirschrotes Aussehen der Lippen), die als gute Sauerstoffversorgung falsch identifiziert werden kann, wenn das Gewebe tatsächlich stark beeinträchtigt ist. PaO2 ist normal!

L Verschiebung der Kurve

Die Behandlung erfolgt aus der Umgebung, in der sich CO befindet vorhanden und 100% Sauerstoff, um einen großen Druckgradienten zu erzeugen, der um Bindungsstellen konkurriert, um das CO auszutreiben, das zum Ausatmen wieder in die Lunge freigesetzt wird.

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