Creative Saplings

Syre-dissociationskurva

februari 19, 2021
No Comments

Syre-dissociationskurvan ritar procentmättnaden mot syretets partiella tryck och dess bidrag till den totala syrehalten. Detta är en S-formad kurva på grund av förändringarna i hemoglobins affinitet för syre som svar på andra fysiologiska faktorer. Observera den streckade linjen längst ner i diagrammet. Detta representerar den upplösta O2. Upplöst O2 är ett linjärt förhållande till dess partiellt tryck och resulterar i en rak linje.

PO2 kan falla från 100 till 60 mm Hg och hemoglobinet kommer fortfarande att vara 90 procent mättat med syre

Utmärkt säkerhetszon, detta motsvarar den plana övre delen av kurvan. Indikerar också att hemoglobinet kan ladda en hel del syre vid lungor även om det finns ett diffusionsproblem.

När Hb rör sig genom AC -systemet, ett signifikant partialtryck skillnad fortsätter att existera mellan alveolär gas och blod, även efter att mest O2 har överförts.

Syre som diffunderar från alveolen till kapill lary plasma passerar in i RBC för att binda till hemoglobin där det inte längre utövar ett partiellt tryck. Denna process underlättar och förbättrar diffusionen av syre genom att bibehålla tryckgradienten mellan alveolen och plasman.

Men när hemoglobinmolekylerna är mättade ökar PO2 utöver 100 mm Hg adderar mycket lite O2 till blodet

Endast upplösta O2-effekter (PO2 x 0,003 = upplöst O2)

En minskning av PO2 under 60 mm Hg orsakar en snabb minskning av mängden O2 bundet till hemoglobin.

Diffusion av syre från hemoglobin till vävnadsceller förbättras dock genom denna process. Detta motsvarar den branta delen av kurvan.

P50

P50 representerar det partiella trycket vid vilket hemoglobin är 50 procent mättat med syre.

Normal P50 är 27 mm Hg

P50 ger ett sätt att kvantifiera hemoglobins affinitet (vilja att binda) till syre. Avspeglar vad som kallas skift av dissociationskurvan.

Högerförskjutning – hemoglobin har minskat affinitet, ökat P50 – tar mer syre för att nå 50% (högre partiellt tryck för att få 50% mättat)

Vänster skift – ökad affinitet, minskat P50 – mindre syre för att nå 50% (mindre partiellt tryck för att få 50% mättat)

Faktorer som påverkar hemoglobins affinitet för syre inkluderar

förändringar i

• pH

• Temperatur

• Koldioxid

• 2,3-DPG

och närvaron av hemoglobinvarianter

• Fosterhemoglobin

• Kol Monoxidhemoglobin

• Hemoglobin S (sigdcell)

• Metemoglobin

Bohr-effekt – effekt av förändringar i pH och PCO2 på syrebindning till hemoglobin

Förbättrar lossning av @ celler – pH 7,40 till pH 7,37 resulterar i en högerförskjutning, minskad affinitet och frigörelse av syre

Förbättrar upptag @ lungor – pH 7,37 till 7,40 resulterar i en växla tillbaka till normal, normal affinitet

Temperaturen är relaterad till ämnesomsättningen

Ökad temperatur orsakar ökad ämnesomsättning och resulterar i

Ett ökat cellulärt behov av O2

Minskar hemoglobins affinitet och hjälper till att lossa O2

Resultat av hypotermi i en minskad ämnesomsättning

Minskat syrebehov

Ökar affinitet och minskar lossning

2,3 difosfoglycerat (organiskt fosfat) – stabiliserar Hb-molekylen i dess deoxigenerade tillstånd och minskar affinitet för O2

Öka 2,3 DPG resulterar i en R-förskjutning av kurvan

Orsaker till ökad 2,3 DPG inkluderar anemi, alkalos, kronisk hypoxemi

Minska 2,3 DPG resulterar i en L-förskjutning av kurvan

Orsaker genom acidos, administrering av lagrat blod

Blod som lagrats en vecka förlorar 2/3 DPG.Så även om vi ger blod för att öka hemoglobinnivåerna och förbättra syreinnehållet frigörs inte O2 enkelt @ mobilnivån förrän kroppen återställer DPG-nivåerna

HbS orsakar en R-förskjutning: minskar affinitet

Metemoglobinemi (uttalas som Met hemoglobinemia inte Meth) är förändringen av järnmolekylen från Ferrous 2+ till Ferric 3+

Ferjonjon kan inte kombinera med O2 och minskar därför avsevärt hemoglobins affinitet – R-kurvförskjutning

Sett vid nitratförgiftning, skaldjurstoxiner och alger blommar

En bra första indikator är BRUN (chokladsirap) blod – behandlat med metylenblått eller askorbinsyra

Som rostigt blod!

Carboxyhemoglobin

Hb-affinitet för CO är 200 gånger högre än O2!

Stark bindning med platsen hindrar O2 från att binda

Ökar också hemoglobinaffiniteten för det syre som finns och förhindrar frisättning av O2 från de ställen som den har bundit till

Resultat i den ljusröda färgen på blodet och vävnaderna (körsbärsrött utseende på läpparna) som kan missidentifieras som god syresättning när vävnaderna i själva verket äventyras. PaO2 kommer att vara normalt!

L-kurvförskjutning

Behandlingen är avlägsnande från miljön där CO är närvarande och 100% syre för att skapa en stor tryckgradient för att tävla om bindningsställen i ett försök att driva av CO som kommer att släppas tillbaka i lungorna för utandning.

tillbaka till toppen | föregående sida | nästa sida

Articles
Previous Post

Är Will Smith en miljardär? Nettovärde avslöjad

Next Post

Obesegrade högskolafotbollslag 2020: Uppdaterad

Lämna ett svar Avbryt svar

Senaste inläggen

  • Världens bästa fotoskolor, 2020
  • Suveräna medborgare tar sin regeringsfilosofi mot vägarna
  • Guide för reparation av stuckaturer
  • Muckrakers (Svenska)
  • Precision Oncology (Svenska)

Arkiv

  • februari 2021
  • januari 2021
  • december 2020
  • november 2020
  • oktober 2020
  • september 2020
  • Deutsch
  • Nederlands
  • Svenska
  • Norsk
  • Dansk
  • Español
  • Français
  • Português
  • Italiano
  • Română
  • Polski
  • Čeština
  • Magyar
  • Suomi
  • 日本語
  • 한국어
Proudly powered by WordPress | Theme: Fmi by Forrss.